Fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. Fermentativ kinetika kimyoviy

Fermentativ reaktsiyalar kinetikasi. Fermentativ kinetika kimyoviy

reaktsiyaga kirishuvchi moddalar (substrat, ferment) tabiatiga va ularning ta’sir

etish sharoiti (komponentlar kontsentratsiyasi, pH, harorat, muhit tarkibi,

faollovchi va tormozlovchi moddalar ta’siri va boshqalarga bog`liq bo`lishi

qonuniyatlarini o`rganadi.

Fermentativ reaktsiya vaqt birligida o`zgaradigan moddalar miqdori bilan

o`lchanib, uning tezligi muhit sharoiti (harorat, pH, tabiiy va yot moddalarning

ta’siri) ga bog`liq.

Ma’lumki, har qanday kimyoviy reaktsiya termodinamik konstantasi bilan

xarakterlanadi. Konstanta sistemasi kimyoviy muvozanatga erishgan holatni

ifodalaydi. Muvozanat konstantasi (K

m

) to`g`ri (k+1) va teskari reaktsiyalar

= k+1/k-1.

1) Substrat va fermentning o`zaro ta’siri fermentativ reaktsiya sxema tarzida
quyidagicha ifodalanadi:

k+1 k+2 k+3

E + S ES EM

E + M

k-1
k-2 k-3

bunda k – to`g`ri (+) va qaytar (-) reaktsiyalar doimiysi.

Briggs va Xoldeyn tenglamadan foydalanib, reaktsiya tezligini substrat

kontsentratsiyasiga bog`liqligini matematik ifodasini keltirib chiqaradilar:

V = V

max
[S] / (K

m

+ [S])

– reaktsiyaning eng yuqori

m

– Mixaelis konstantasi. Tenglama Mixaelis-Menten nomi bilan ataladi.

bo`lganda Mixaelis K

tenglamasi substrat kontsentratsiyasiga teng

bo`ladi, ya’ni K
m

= [S]. Bundan Mixaelis konstantasi kontsentratsiya miqdoriga

ega. Reaktsiya tezligi maksimal tezlikning yarmiga teng bo`lganda K
m

substrat

kontsentrasiyasiga teng bo`ladi va litr molda ifodalanadi. k-1<
m
fermentativ reaktsiya tezligi konstantasini ifodalaydi. K
m

qancha yuqori bo`lsa, shu

ferment bilan substratning katalitik o`zgarish tezligi shuncha past bo`ladi.

104

Substratning fermentga mos kelishi K
s

-belgisi bilan ifodalanadigan substrat

konstantasi bo`yicha belgilanadi. U ES kompleksning dissotsiyalanish konstantasi
hisoblanadi. Substrat qancha mustahkam bog`langan bo`lsa, ES shunchalik

sekinlik bilan E va S ga parchalanadi, demak, bunday substrat fermentning faol

markaziga yuqori darajada va aksincha bo`lishi mumkin.

Reaktsiya tezligining substrat kontsentratsiyasiga bog`liqligi giperbola

grafikli ko`rinishida Mixaelis egri chizig`i deyiladi. Egri chiziq substrat

kontsentratsiyasini oshishi ferment molekulalari faol markazlarini to`yinganligini

ko`rsatadi. Bu grafik ferment-substrat kompleksini hosil bo`lishini maksimumiga

mos keladi va reaktsiyaning maksimal tezligi - V

max

∙ K
m

oson topiladi.
3.6.-rasm. Fermentativ reaktsiya tezligining substrat kontsentratsiyasiga

bog`liqligi.

uchun undagi mavjud bo`lgan substrat kontsentratsiyasini bilish kerak. Fiziologik

sharoitda

fermentlar

deyarli

hech
qachon

to`la
ishlamaydi,

substrat

kontsentratsiyalari to`yinish darajasidan ancha kam bo`ladi. Faqatgina gidrolazalar

uchun zarur bo`lgan substrat – suv hujayrada to`yingan miqdorda bo`lishi mumkin.

Reaktsiya tezligining ferment miqdoriga bog`liqligi grafikda to`g`ri

chiziq ko`rinishida ifodalanadi. Bundan xulosa shuki, organizm hujayrasida

ma’lum bir ferment molekulalari soni boshqalariga nisbatan qancha ko`p bo`lsa,

shu ferment katalizlaydigan kimyoviy reaktsiya tezligi ham shunchlik yuqori

bo`ladi. Agar biror ferment miqdori kam bo`lsa (sintezi buzilsa), unda unga bog`liq

reaktsiyalar tezligi, biokimyoviy jarayonlar yo`li cheklanadi.

105

Tabiiy stimulyatsiya yoki preparatlar yordamida ferment molekulasi
sintezini oshirilishi buzilgan reaktsiya tezligini qayta tiklashi yoki yangi sharoitiga

zarur bo`lgan biokimyoviy reaktsiyani moslashtirish imkonini beradi.

3.7.-rasm. Fermentativ reaktsiya tezligining fermentmiqdoriga bog`liqligi.

Reaktsiya tezligining vodorod ionlari miqdoriga bog`liqligi. Odatda
fermentativ reaktsiya tezligi va har bir ferment uchun o`zining optimum pH i

mavjud bo`lib, unda ferment katalizlaydigan reaktsiya tezligi maksimal bo`ladi.

pH ning yuqori va quyi tomonga o`zgarishi fermentativ reaktsiya tezligini

pasayishiga olib keladi.

3-jadval

Ayrim fermentlar ning optimal pH qiymatlari

Ferment

Pepsin
Kislotali

fosfataza

Ureaza,

pankreat.amilaza
Tripsin

Arginaza

pH

optimumi

4,5-5,0
6,4-7,2

7,8
9,5-9,9

Keltirilgan ma’lumotlardan fermentlarda pH optimumi bir xil emasligi

ko`rinib turibdi. Lekin ko`pchilik fermentlarning hujayrani fiziologik qiymatlariga

Fermentativ reaktsiya tezligini pH ga bog`liqligi asosan ferment faol

markazidagi funktsional guruhlarining holati to`g`risida ma’lumot beradi. Muhit

pH ning o`zgarishi substratni bog`lashga (kontakt qismi) yoki o`zgartirishida

106

ishtirok etadigan katalitik qismidagi faol markaz aminokislotalari qoldig`idagi
kislotali va ishqoriy guruhlarini ionlashishiga ta’sir qiladi. Ferment substratning

ionlashgan va ionlashmagan shakli bilan ham bog`lanadi. Optimal pH da faol

markazning funktsional guruhlarini reaktsiyaga kirishish qobiliyati ortiqcha.

Kuchliroq, substrat ham fermentning bu guruhlari bilan qulay shaklda bog`lanadi.

3.8. – rasm. Reaktsiya tezligining vodorod ionlari miqdoriga bog`liqligi.

Fermentativ reaktsiyalarning pH ga bog`liqligi amaliy ahamiyatga ega.

Avvalo ferment faolligini aniqlash shu fermentga optimal bo`lgan pH da

o`tkaziladi. Buning uchun kerak pH qiymatiga ega bo`lgan bufer eritmasi

tanlanadi.

Fiziologik sharoitda pH qiymati deyarli o`zgarmaydi, lekin organizmning

ma’lum bir qismida pH o`zgarishi mumkin. Masalan, mushaklarning jadal ishlashi

natijasida to`plangan sut kislotasi qisqa vaqt ichida mushak to`qimasida pH ning

kislotali muhitga o`tkazib fermentativ reaktsiya tezligini ham o`zgartiradi.

Har bir fermentning pH optimumini bilish amaliy meditsinada ahamiyatga

ega. Masalan, pepsin ta’sirida oshqozonda oqsillarni faol gidrolizlanishi kuchli

kislotali muhitni talab etiladi. Shu sabab endogen pepsinning faolligini tiklashda

kislotali moddalar qabul qilinadi.

Kerakli pH muhitni hosil qilishda pepsin preparati xlorid kislotasi bilan

birga qabul qilinadi.

Fermentativ reaktsiya tezligining haroratga bog`liqligi. Muhit harorati
ortib borishi bilan fermentativ reaktsiya tezligi ham ortadi va optimal haroratda

maksimum nuqtaga yetgandan so`ng nolga qarab pasaya boradi. Kimyoviy

107

reaktsiyalar uchun qabul qilingan qoidaga binoan harorat 10˚C ga ko`tarilganda
reaktsiya tezligi 2-3 martaga oshadi. Fermentativ reaktsiyalarda bu koeffitsiyent

pastroq bo`lib, harorat har 10˚C ga oshganda reaktsiya tezligi 2 martaga yoki

undan ham kamroqqa oshadi. Fermentativ reaktsiya tezligini ma’lum bir nuqtadan

keyin nolga tomon pasayishi fermentning denaturatsiyaga uchraganidan guvohlik

beradi. Ko`pchilik fermentlarga 20-40˚C oralig`idagi harorat optimal hisoblanadi.

Fermentlarning haroratga chidamsizligi ularning oqsil tabiatli tuzilishga ega

ekanligiga bog`liq. Ayrim fermentlar 40˚C atrofidagi haroratda denaturatsiyalansa,

ularning asosiy qismi 40-50˚C dan ortiq haroratda faolligini yo`qotadi. Ba’zi bir

fermentlar faolligini yo`qolishiga sovuq ham sabab bo`lishi mumkin, ya’ni 0˚C ga

yaqin haroratda ular denaturatsiyaga uchraydi.

3.9-rasm -

Fermentativ reaktsiya tezligining haroratga bog`liqligi.

3.10-rasm. Fermentning yuqori haroratda denaturatsiyga uchrashi.

108

Ammo ayrim fermentlar bunday qonuniyatlarga bo`ysunmaydi. Masalan,
0˚C ga yaqin haroratda katalaza fermenti ko`proq faollikka ega. Shuningdek,

issiqlikka bardoshli fermentlar ham mavjud. Masalan, adenilatkinaza qisqa vaqt

davomida 100˚C li haroratda o`z faolligini yo`qotmasligi mumkin. Issiq buloqlarda

yashovchi mikroorganizmlar tarkibida oqsillar, jumladan fermentlar mavjudligiga

qaramay yuqori haroratga chidamliligi bilan ajralib turadi. Bunday fermentlar

tabiatiga ko`ra glikoproteidlar bo`lib, termostabillik xususuyatini – chidamliligini

ular tarkibidagi uglevod komponenti ta’min etadi.

Ferment faolligiga haroratning ta’siri hayotiy faoliyat jarayonlarini

tushunishda juda muhim. Harorat pasayishi bilan ayrim hayvonlar uyqu yoki

anabioz holatiga o`tadilar. Bunday holatlarda fermentativ reaktsiyalar tezligi

sekinlashib, organizmda oziqa moddalari sarfi va hujayra funktsiyasini faolligi

pasayadi. Tana haroratini asta-sekin ko`tarilishi fermentativ reaktsiyalar borishini

tezlashtiradi va hayvon organizmi faol holatga qaytadi.

Yuqori tana harorati masalan, bezgak holati, yuqumli kasalliklarda

fermentlar tomonidan katalizlanadigan biokimyoviy reaktsiyalarni tezlashtiradi.

Ko`tarilgan tana haroratining har bir gradusi reaktsiya tezligini taxminan 20% ga

oshiradi. Bundan tashqari 40˚C atrofidagi haroratda issiqqa chidamsiz

fermentlarning denaturatsiyalanishi hisobiga biokimyoviy jarayonlarning tabiiy

yo`llari izdan chiqishi mumkin.

Organizmni sun’iy sovutish gibernatsiya deb atalib, klinikada jarrohlik

operatsiyalarini o`tkazishda qo`llaniladi. Tananing sovutilishi fermentativ

reaktsiyalarning tezligini pasaytiradi va bu bilan moddalarning sarflanishi hamda

organizm hujayralarini yashovchanlik qobiliyatini uzoqroq saqlash imkonini

beradi. Shuning uchun oziq-ovqat mahsulotlari muzlatkichlarda saqlanadi va bu

bilan mikroorganizmlarning fermentlar faolligi pasaytiriladi.

Fermentlar faolligining boshqarilishi. Fermentlar faolligi boshqariladigan

boshqarilishi turli ta’sirga ega bo`lgan biologik komponentlar yoki yot birikmalarni

(masalan, dori vositalari, zaharlar) hujayra qismlari bilan o`zaro bog`lanishi orqali

109

yuzaga keladi. Ular fermentlarning modifikatorlari yoki regulyatorlari deb ataladi.
Modifikatorlarning fermentlarga ta`siri ostida reaktsiya tezlashishi (bunday

sharoitda ularni aktivatorlar deyiladi) yoki sekinlashishi (bunday sharoitda ularni

ingibitorlar deyiladi) mumkin.

Fermentlar faolligini boshqarilishi 3 bosqichni o`z ichiga oladi:

1.
Hujayra ichki boshqarilishi (substratlar, metabolitlar, aktivatorlar, ingibitorlar,
pH, harorat, allosterik fermentlar). Bunday boshqarish avtomatik kechadi.

2.

hujayra fermentlari adenilatsiklaza tizimi orqali; steroid gormonlar va tiroksin –

3.

Fermentlarning

faollanishi.
Modifikatorlar

ta`sirida

biokimiyoviy

reaktsiyani tezlalanishi asosida ferment faollashadi. Faollantiruvchi moddaning

ferment faol markaziga ta`sir etuvchanligi yuzaga keladi. Unga ferment

kofaktorlari va substratlari kiradi. Kofaktorlar (metall ionlari va koferment)

murakkab fermentlarning faqatgina struktura elementlari bo`lmasdan ularni

faollantiruvchilari hamdir. Metall ionlari yetarli darajada o`ziga hos

faollantiruvchidir. Ko`pchilik fermentlarga ba’zi hollarda bir emas, bir nechta

metall ionlari talab etiladi. Masalan, bir valentli kationlarni hujayra

membranasidan tashib o`tkazuvchi Na

+

, K

+
- ATF azalarni faollanishida magniy,

natriy va kaliy ionlari bo`lishi zarur. Fermentlarni metall ionlari yordamida

faollanish mexanizmlari turli ko`rinishga ega. Ayrim fermentlarda ular katalitik

qism tarkibiga kiradi. Ko`p hollarda metall ionlari substratning ferment faol

markazi bilan o`ziga xos ko`prik hosil qilib bog`lanishini yengillashtiradi. Ba`zi

hollarda esa metall ferment bilan emas, balki substrat bilan metallosubstratli

kompleks hosil qiladi. Substratni bog`lash va katalizlashda kofermentlarning

o`ziga xosligi ularning fermentativ reaktsiyalani faollashida namoyon bo`ladi.

Substratning o`zi ham ma`lum bir miqdor chegarasida faollantiruvchi bo`la

oladi. Ferment substrat miqdoriga to`yingandan so`ng faolligi oshmaydi. Substrat

110

ferment
turg`unligini

oshiradi

va

ferment
faol

markazining

konformatsiyasida shakllanishini yengillashtiradi.

tegmasdan, modifikatsiyalash yo`li orqali ham amalga oshishi mumkin. Bunday

modifikatsiyaning bir nechta usullari mavjud:

-

faol bo`lmagan unumi - profermentlar yoki zimogenni faollash;

bilan faollash.

-

faol bo`lmagan oqsil kompleksini faol fermentga dissotsiyalash yo`li

Fermentni faоllashtirish

I. Ferment faоl markaziga ta’sir

qilish оrqali faоllashtirish
II. Ferment faоl markazidan tashqarida

ta’sir qilish оrqali faоllashtirish

Metall ferment faоl markazi

tarkibiga kiradi va faоlligini оshiradi

Metall substrat bilan birikib, uni

ferment faоl markaziga birikishini

engillashtiradi

Kоfermentlar ferment faоl markazi

bilan birikib fermentativ reaktsiyani

оshiradi

Ma’lum

miqdоrdagi

substrat

kоntsentratsiyasi aktivatоr bo’lishi

mumkin.

Ferment

substratga
to’yinguncha fermentativ reaktsiya

orta boradi.

Profermentni faоllash;

Ferment molekulasiga aktivator biriktirish;

Ferment molekulasidan faоl bo’lmagan

оqsil kоmpleksini dissоtsatsiya qilish;

mn. Pepsinоgen – pepsin – 12 ta

aminоkislоta qоldig’i gidrоliz qilinadi.

111

Fermentlarning ingibirlanishi

uyg`otadi. Ferment faol markazidagi kontakt va katalitik qismlarining funktsional

guruhlarini bog`lovchi moddalarni qo`llash, katalizda ishtirok etuvchi guruh

ahamiyatini tushuntirib beradi. Fermentativ reaktsiyani ingibirlanishini o`rganish

dori moddalari, zaharli ximikatlarni ta`sir qilish mexanizmlarini o`rganishda

amaliy ahamiyatga ega.

Ingibitor atamasi tagida ferment faolligini o`ziga hos pasaytiruvchi modda

to`g`risidagi tushuncha yotadi. Reaktsiyani tormozlanishi faqat ingibitorga bog`liq

emas. Chunki istalgan denaturatsiyalovchi moddalar ham fermentativ reaktsiyani

pasaytirishi mumkin. Denaturatsiyalovchi modda ta`siri «ingibirlanish» emas, balki

«faolsizlantirish» deb atalsa, to`g`riroq bo`ladi. Ko`pincha, oz miqdordagi

moddalar ingibitor, ko`pi esa inaktivator hisoblanadi. Bu ma’noda ingibitorlarni

ikki guruhga bo`lish ma`lum darajada shartlidir.

Avvalo ingibitorlar ferment bilan mustahkam bog`lanishi bilan farqlanadi.

Mazkur belgisi bo`yicha ingibitorlar 2 guruhga bo`linadi: 1) qaytar va 2) qaytmas.

Fermentni qaysi guruhga mansubligi dializ sharoitida yoki ingibitor eritmasini

yuqori darajada suyultirganda ferment faolligini qayta tiklanish mezoniga asosan

aniqlanadi. Qaytmas ingibitorlar ferment bilan mustahkam bog`langanligi tufayli

ko`rsatilgan sharoitda o`z faolligi qayta tiklanmaydi. Aksincha, ferment - qaytar

ingibitor kompleksi mustahkam emas, tezda parchalanib ketadi va ferment faolligi

qayta tiklanadi.

Ferment ingibitorlari ta`sir etish mexanizmi bo`yicha quyidagi turlarga

bo`linadi: 1) raqobatli; 2) raqobatsiz; 3) raqobat qilmaydigan; 4) substratli; 5)

allosterik;

1). Raqobatli ingibitor tuzilishi jihatidan substratga o`xshash modda.

Ferment faol markazi bilan bog`lanib, ferment-substrat kompleksi hosil bo`lishiga

to`sqinlik qiladi. Natijada fermentning faol guruhiga ingibitor bilan haqiqiy

substrat o`rtasida raqobat kelib chiqadi. Raqobatli ingibirlanishda ularning qaysi

birini molekulasi ko`p bo`lsa, shu modda bog`lanadi. Substrat ferment bilan birikib

112

ES kompleksi paydo qilganidek, ingibitor ham xuddi shunday dissotsiyalanish
qobiliyatiga ega bo`lgan kompleks hosil qiladi:

E+I → EI

ESI (ferment-subtrat-ingibitor) hosil bo`lmaydi.

Subtratga o`xshash ingibitor ferment molekulasining bir qismini bog`lab,

ferment-subtrat kompleksi hosil bo`lishiga yo`l qo`ymaydi. Ferment molekulalari

faol markazidan ingibitorni yuqori kontsentratsiyadagi substrat bilan siqib

chiqarilganda tormozlanishni to`xtatish va fermentni katalizlash qobiliyatini tiklash

mumkin.

Raqobatli ingibitor subtratga o`xshash bo`lganligi uchun bunday ingibirlash

izosterik ingibirlash deb ham ataladi. Ferment faollanishiga ta`sir etuvchi

metabolitlar va yot moddalar raqobatli (izosterik) ingibitorlar bo`lishi mumkin.

Raqobatli

ingibirlanishga

suktsinat

va

kislotalari

suktsinatdegidrogenaza fermenti orasidagi munosabat misol bo`la oladi. Malonat

sathi bilan bog`lanadi, hosil bo`lgan kompleks esa parchalanmaydi, fermentni

blokirlab turadi.

3.11.-rasm.

Suktsinatdegidrogenazani

malonat

raqobatli

ingibirlanishi. Bunda suktsinat – substrat(yuqorida); malonat – ingibitor

(pastda).

113

Ko`pchilik farmakologik preparatlar, qishloq xo`jalik zararkunandalariga

qarshi ishlatiladigan zaharli ximikatlar ta`siri raqobatli ingibirlanishga asoslangan.

Moddalar almashinuvida ma’lum bir fermentni ingibirlanishi hisobiga

boshqa ferment ta’sirini o`ziga hosligi haqida fikr yuritish mumkin. Bu ma’noda

raqobatli ingibirlash antimetabolitlar qidirishda qulay imkoniyatlar yaratdi, ya`ni

haqiqiy substratga o`xshash konformatsiyaga ega bo`lgan raqobatli ingibitorlar

qatori kengaydi. Hozirda antimetabolitlar farmakopreparatlar sifatida tibbiyot va

ilmiy tadqiqit ishlarida keng qo`llanilmoqda. Ammo raqobatli munosabat faqat

substrat bilan ingibitor o`rtasida emas, balki ingibitor bilan koferment o`rtasida

ham bo`lishi mumkinligini yoddan chiqarmaslik zarur.

Antikofermentlar – kofermentlar analogi, ammo koferment vazifasini

bajarolmaydi. Ular raqobatli ingibitor bo`lib, o`zlari bog`langan fermentlarni

«saf»dan chiqarish qobiliyatiga ega. Antikoferment unumlari bo`lgan

antivitaminlar biologik tadqiqotlarda va meditsina amaliyotida samarali dori

sifatida keng qo`llaniladi.

2. Raqobatsiz ingibirlanish. Raqobatsiz ingibitorlar fermentlarning substrat
bilan bog`lanishiga emas, uning katalitik o`zgarishiga ta`sir ko`rsatadi. Raqobatsiz

ingibitor fermentning faol markazidagi katalitik guruhlar yoki boshqa qismi bilan

bevosita bog`lanib, fermentning substrat bilan o`zaro ta`sirlashishiga xalal

beradigan darajada katalitik markaz strukturasiga ta`sir etadi. Raqobatsiz

ingibitorni raqobatli ingibirlanishdan farqi quyidagi formula bo`yicha uch

tomonlama kompleks hosil bo`ladi:

114

E + S + I → ESI

3.12.-rasm. Raqobatsiz a-ingibitor ta’sirining sxemasi (simob ionlari) va b-

fermentning reaktivlanish mexanizmi
Ammo bu kompleksdan mahsulot hosil bo`lmaydi. Sianidlardan zaharlanish

mexanizmi raqobatsiz ingibirlanishga asoslangan. Ular geminli ferment -

sitoxromoksidazani katalitik qismidagi uch valentli temir bilan mustahkam

bog`lanadilar. Natijada nafas olish zanjiri funktsiyasi to`xtaydi va hujayra halok

bo`ladi. Fermentlarning raqobatsiz ingibitorlari qatoriga og`ir metallar va ularning

organik birikmalari kiradi. Shuning uchun simob, qo`rg`oshin, kadmiy, mishyak

kabi og`ir metallarning ionlari juda zaharli. Ular katalitik qismidagi SH -

guruhlarini bog`lab, ferment faoliyatini cheklaydi. Ferment - ingibitor kompleksi

substratni biriktirishi mumkin, ammo katalitik guruhlar band bo`lganligi sababli

substrat keyingi o`zgarishlarga berilmaydi. Raqobatsiz ingibirlanishda substratni

ortiqcha miqdori raqobatli ingibitorlar singari ferment ta`siridan xalos etmaydi,

faqatgina ingibitorlarni bog`lay oladigan moddalargina yordam berishi mumkin.

Bunday moddalarga reaktivatorlar deyiladi.

Og`ir metallar oz miqdorda raqobatsiz ingibitor bo`la oladi, miqdori ortsa

inaktivator bo`lib, denaturatsiyalovchi modda singari ta`sir etadi.

Raqobatsiz ingibitorlardan farmakologik vositalar sifatida, qishloq xo`jalik

zararkunandalariga qarshi kurashishda zaharlovchi moddalar va harbiy

maqsadlarda qo`llaniladi. Undan tashqari zaharlanganda ulardan ferment ingibitor

115

kompleksining reaktivatorlari yoki zaharga qarshi moddalar sifatida foydalanish
mumkin. Barcha SH - tutuvchi komplekslar, (sistein, dimerkaptopropanol), limon

kislotasi, etilendiamintetrasirka kislota reaktivatorlar qatoriga kiradi.

3. Raqobat qilmaydigan ingibirlanish. Raqobat qilmaydigan ingibirlash deb

faqat ferment substrat kompleksiga ingibitorning birikishidan yuzaga keladigan

fermentativ reaktsiyani tormozlanishiga aytiladi. Raqobat qilmaydigan ingibitor

substratsiz sharoitda ferment bilan bog`lanmaydi. Bundan tashqari, ingibitor

substratni fermentga bog`lanishini yengillashtiradi, so`ngra o`zi bog`lanib,

fermentni ingibirlaydi. Bu ingibirlashning kamdan-kam uchraydigan shakli

hisoblanadi.

E + S + I → ES + I → ESI

4. Substratli ingibirlanish. Substratli ingibirlanish fermentativ reaktsiyada

substratni ortiqcha miqdorda bo`lishi natijasidagi tormozlanishdir. Bunday
ingibirlanish katalitik o`zgarishga berilmaydigan ferment substrat kompleksi hosil

bo`lishida yuzaga keladi. ES

2

kompleksida mahsulot hosil bo`lmaydi, chunki

faolligini qayta tiklash mumkin.

E + 2S → ES

2

5. Ferment faolligini allosterik boshqarilishi.

bo`lgan regulyator markazlarga ega, to`rtlamchi strukturali fermentlarning alohida

guruhlariga aytiladi. Fermentning faol markazida salbiy effektorlar substratlar

o`zgarishini tormozlaydigan – allosterik ingibitorlar vazifasini bajaradi. Ijobiy

allosterik effektorlar esa, aksincha fermentativ reaktsiyani tezlashtiradi, shu sababli

ular allosterik faollashtiruvchilarga kiradi. Fermentning allosterik effektorlari

ko`pincha turli xil metabolitlar, metall ionlari, kofermentlar bo`lishi mumkin.

Kamdan-kam hollarda substrat molekulalari ferment allosterik effektorlari

116

vazifasini bajarishi mumkin. Bunday fermentlarda faol markaz allosterik
effektorlarga o`xshash. Allosterik effektorlarda fermentlardagi kabi katalitik qism

bo`lmaydi.

3.13. – rasm. Allosterik boshqarilishda qatnashuvchi ingibitorning ta’sir

qilish sxemasi. a-faol markazga substrat birikishi mumkin; b-faol markazga

substrat birikishi mumkin emas.

Ba`zi fermentlarda bir nechta allosterik markazlar bo`lib, ulardan ba`zilari

allosterik ingibitorlar, boshqalari esa faollashtiruvchi xossalariga ega. Allosterik

ingibitorlarning ferment faolligiga ta`sir etishi mexanizmi faol markaz

konformatsiyasini o`zgarishidan iborat. Allosterik faollantiruvchilar, aksincha,

fermentlarning faol markazidagi substratning o`zgarishini yengillashtiradi va bu

hodisa K

ning kamayishi yoki maksimal tezlikning oshishi bilan birgalikda

kuzatiladi.
Allosterik fermentlar hujayra modda almashinuvida muhim vazifasini

o`taydi. Ular metabolizmda «kalit» o`rnini egallab, moddalar almashinuvidagi

o`zgarishlarga yuqori sezgirlik bilan javob beradilar. Masalan, allosterik

boshqarish birinchi ferment zanjirining oxirgi mahsulotini ingibirlash ko`rinishida

namoyon bo`ladi. Boshlangich modda (substrat)ning bir nechta ketma-ket

o`zgarishlardan so`ng oxirgi mahsulotning tuzilishi substratga o`xshamaydi, shu

117

sababdan oxirgi mahsulot boshlang`ich fermentlar zanjiriga allosterik ingibitor
(effektor) sifatida ta`sir etishi mumkin. Tashqaridan qaraganda bunday boshqarish

qaytar bog`lanishli mexanizmga o`xshaydi va oxirgi mahsulotning chiqishini

nazorat qilishga imkon beradi hamda oxirgi mahsulot to`planib qolgan holatda

birinchi ferment zanjirining ishi to`xtatiladi:

E
1

E

2