CO2 ni gidratlanishi
|
Rux(II)
|
α- Amilaza
|
Glyukozidlarning gidrolizi
|
Kalsiy (II) Rux (II)
|
Fosfolipaza A2
|
Fosfolipidlarning gidrolizi
|
Kalsiy (II)
|
Anorganik pirofosfataza
|
Pirofosfatning ortofosfatgacha gidrolizi
|
Magniy (II)
|
Metallfermentlarni tuzilishini va biologik taʼsirini karboksipeptidaza A metallferment misolida ko’rib chiqamiz. Bu hayvonlarning oshqozon osti bezi fermentining oqsil zanjiridagi C-oxirgi aminokislotani (odatda u fenilalanin) parchalaydi. Karboksipeptidaza A ning tarkibida 307 aminokislota qoldig’i va bitta rux(II) ioni bor. Molekulaning shakli ellipsoidga o’xshash, uning kattaligi taxminan 50A0 x38 A0. Ellipsni bir tomonidagi kanal rux(II) ionini tutgan aktiv markazga olib keladi. Metallning konfiguratsiyasi taxminan tetraedrik: rux oqsil bilan ikkita azot atomi va bitta kislorod atomi ortali bog’langan, to’rtinchi koordinatsion joyi esa bo’sh va donor atomni biriktirish uchun mo’ljallangan:
Quyidagi sxemada ko’rsatilgan fermentning taʼsir etish sxemasida rux(II) parchalanayotgan oqsilni oxirgi karbonil guruhi bilan koordinatsiya qiladi. Natijada oqsilning gidrolizi keskin osonlashadi:
Agar karbOqsileptidaza A dan rux olib tashlansa aktivligi yo’qotgan apoferment hosil bo’ladi. Rux o’rniga kobalt ioni kiritilsa, hosil bo’lgan
kobalt(III)-karboksipeptidaza fermentning peptidaza aktivligi karboksipeptidaza A fermentivikidan katta bo’lib qoladi.
Magniy(II),temir, mis, kobalt va molibden bir qator fotokimyoviy va oksidlanish-qaytarilish reaksiyalarida qatnashadi. Bunday reaksiyalarda metall ionining oksidlanish-qaytarilish o’zgarishlari yoki maʼlum katalitik jarayonning asosida bo’ladi, yoki metall ioni elektron tashish vazifasini bajaradi, yoki biologik moddani oksidlanishida yoki qaytarilishida qatnashadi.
Yuqorida ko’rib chiqilgan (5.5-bo’lim) metallarning porfirinli, ftalotsianinli va korrinli komplekslari juda katta ahamiyatga ega bo’lgan biologik moddalarning asosi bo’ladi. Masalan, 100-rasmda berilgan xlorofillni strukturasidan ko’rinib turibdiki, uning asosiy qismi-magniy(II) ning porfirin makro qal`asi bilan bog’langan kompleksdir.
100-rasm. Xlorofillning tuzilishi (a. xlorofillda R-CH3, xlorofillda R=CHO)
Xlorofill kichik energiyali yorug’lik kvantlarini (≈700 nm) yaqin IK sohada yutadi. Xlorofill yutgan kvantning energiyasi fotosintez uchun ishlatiladi. Yutilgan foton bir nechta bosqichdan iborat oksidlanish-qaytarilish reaksiyalarini qo’zg’atadi. Natijada molekulyar kislorod hosil bo’ladi. Xlorofill molekulasi tarkibidagi tutashgan profirinli halqa elektronning o’tish energiyasini kamaytiradi va bu o’z navbatida nur yutilish energiyasini spektrning katta to’lqin uzunlik sohasiga (ko’z ko’rinadigan) siljitadi.
Fotosintezda qatnashadigan va elektron tashiydigan moddalar-sitoxromlar deb nomlanadl. Odatda sitoxromlar elektronlarni oqsidlanayotgan moddadan kislorodga olib boradi. Hamma sitoxromlarda aktiv gem-guruh bo’ladi. Gem guruh -temir(II) yoki temir(III) ning porfirin halqasi bilan hosil qilgan kompleksi (101-rasm)dir. Sitoxromlarning fotosintezda va nafas olish jarayonlardagi roli shundan iboratki, ular elektron o’tish jarayonlarida oksidlovchi-qaytaruvchi moddalar vazifasini bajaradi. Sitoxromlarda gem-guruhning atrofida bukilgan oqsil zanjir bor. Oqsil zanjirdagi gistidin fragmentani azot atomi (imidazol halqani azot atomi) va metionin fragmentini oltingugurt atomi gem-guruhlardagi temirga koordinatsiyaga uchrab, uning beshinchi va oltinchi koordinatsion sonlarini egallaydi. Shuning uchun pastroqda ko’rib chiqilgan gemoglobinga qaraganda sitoxromlar molekulyar kislorodni o’ziga biriktirib ololmaydi.
Sitoxromlardan tashqari peroksidazalar va katalazalar deb nomlangan, tarkibida gem-guruhi bor fermentlar organizmda katta rol o’ynaydi. Peroksidazalar vodorod peroksid ishtirokida oksidlanadigan reaksiyalarni tezlatadi. Katalazalar esa vodorod peroksidning disproporsiyalanish reaksiyasini tezlatadigan metall-fermentlardir. Bu fermentlar tirik organizmda ortiqcha, zaharli bo’ladigan vodorod peroksidni to’planishiga yo’l qo’ymaydi. Vodorod peroksid odatda kislorod qisman qaytarilganda hosil bo’ladi.
Gem – guruh bor sitoxromlardan tashqari baʼzi tarkibida temir bor oqsillar ham elektron tashish vazifasini bajara oladi. Bunday moddalar rubredoksinlar va ferrodoksinlar deb nomlanadi. Rubredoksinlarda bir mol oqsilga bitta temir atomi to’g’ri keladi. Temir atomi to’rtta sistein qoldig’ni oltingugurt atomlari bilan bog’lagan. Uning sxematik tuzilishini quyidagicha aks ettirsa bo’ladi:
Fotosintezda elektron akseptorli xossani namoyish qiladigan ferredoksinlar tarkibida bitta oqsil molekulasi ikkita yoki to’rtta temir atomi bo’ladi. Ular dimer yoki kub tuzilishiga ega. Fermentlarda temir atomlari faqat oltingugurt atomlari bilan bog’langan bo’ladi.
Tarkibida mis atomi bo’lgan oqsillar (stellatsianin, plastotsianin, azurin) ham biologik jarayonlarda elektron tashuvchi rolini bajaradilar. RSA yordamida plastotsianinning tuzilishi aniqlanadi. Fermentda mis atomi His -37 va His-87 qoldiqlarida imidazol fragmentlarining azot atomlari va Cys -84 va Met-92 qoldiqlarini oltingugurt atomlari bilan bog’langan. Cu(N2,S2) tarkibli koordinatsion sferani tuzilishi kvadrat-tekis va tetraedr tuzilishlarini o’rtasida bo’lishi aniqlanadi. Mis(II) va mis(I) ionlarini tuzilishlariga mos konfiguratsiya sodir bo’lgani uchun bu sistemalarda elektron o’tishi osonlashadi.
Tarkibida ham mis, ham rux bo’lgan superoksiddismutaza deb nomlangan metallferment organizm uchun zaharli bo’lgan superoksidion radikalni
|
