|
Fermentlerdiń klassifikatsiyasi hám áhmiyeti
|
| bet | 6/7 | | Sana | 14.05.2024 | | Hajmi | 52,95 Kb. | | #231841 |
2. 2. Fermentlerdiń klassifikatsiyasi hám áhmiyeti
Fermentler (lot. fermentum — uyıtqı ), enzimlar — haywan, ósimlik hám bakteriyalardıń tiri kletkalarındaǵı beloklı katalizatorlar. FERMENTLAR arnawlı qásiyetleri hám ximiyalıq reaksiyalardı tezlestiriwi menen ádetdegi katalizatorlardan parıq etedi. Olar katal izatorlar sıyaqlı ximiyalıq reaksiyalardıń aktivleniw energiyasın pasaytiradi.
1914 jıl orıs ximiki K. G. S. Kirxgof undirilgan arpa donidan alınǵan ekstrakt tásirinde kraxmalni qandǵashe bólekledi. 1933-jılda fransuz ximikleri A. Payen hám J. Perso birinshi ret arpa donidan amilaza fermentin ajıratıp aldılar. 19 -ásir ortalarında mikrobiologiyanint tiykarlawshisi L. Paster ashıw procesin tiri mikroorganizmler (uyıtqılar ) kózg'atadi jáne bul process olardıń turmısı menen baylanıslı dep kórsetdi. 1897 jılda nemis ximiki E. Buxner uyıtqınan spirtli ashıw procesin shaqırıwshı fermentti ajıratıp aldı.
20 -ásir baslarına kelip nemis ximiki R. vilshtetter xızmetkerleri menen Fermentlerdi ajıratıw hám tazalawda adsorbsiya usılınan keń paydalandı. 20— 30 - jıllarda J. Samor, birinshi kristallik ferment (ureaza), keyininen pepsin hám basqa bir qatar proteologik FERMENTLARni kristall formasında ajıratıp aldı.
20 -ásirdiń ortalarına kelip, fizikkimyoviy analiz (tiykarlanıp, xromotografiya) hám belok ximiyası usıllarınıń rawajlanıwı nátiyjesinde qatar Fermentler dıń baslanǵısh strukturası aniklandi. Mas, qaramal as qazan astı beziniń ribonukleaza fermentleri tórtew disulfid bogi menen baylanısqan 124 aminokislota qaldıg'idan ibaratlıǵı kórsetip berildi. Sonnan keyin rentgen struktura analizi járdeminde bir qansha Fermentlerdiń ekilemshi hám uchlamchi strukturaları anıqlandi. Kóp Fermentler tórtlamchi strukturaǵa iye ekenligi, yaǵnıy molekulaları quramı hám strukturası tárepinen túrlishe bolǵan bir qansha belok subbirliklar (biopolimerlar) den ibaratlıǵı kórsetildi.
Fermentler barlıq beloklar sıyaqlı ápiwayı hám quramalı boladı. Quramalı Fermentlerdiń molekulaları eki komponentten: belok (apoferment) hám belok bolmaǵan — prostetik gruppa komponentinen ibarat. Prostetik gruppa apofermentdan ańsat ajraladi`ǵan jaǵdaylarda kofaktor yamasa koferment dep ataladı. Uglevodlar, nukleotidlar, túrli metallardıń ionları hám basqa birikpeler, vitaminlar hám de olardıń tuwındıları (vitaminlari kofermentlardan ibarat 150 den artıq fermentler málim) kofermentlar bolıwı múmkin. Avıtamınoz hám gipovitaminozlarda kóplegen ferment sistemasınıń funksiyası izdan shıǵadı, bul pútkil organizm normal turmıs iskerliginiń aynıwına sebep boladı.
Kópshilik fermentler aǵza hám toqımalarda sol dárejede kamki, qatto olardıń absolyut muǵdarın (mas, milligrammlarda) biliw qıyın. Usınıń sebepinen fermentlerdiń qálegen organdaǵı muǵdarın, olardıń aktivligine qaray anıqlanadı. Fermentlerdiń aktivlik birligi ushın bir min. de málim muǵdardaǵı substratniń ózgeriwin katalizlashga ketken fermentler muǵdarı qabıl etilgen.
Fermentlerdiń tásir etiwi bir qatar faktorlarǵa, atap aytqanda, temperatura hám ortalıq rN ga (rN — vodorod kórsetkish) baylanıslı. Fermentlerdiń tásir etiw optimum trasi 38—60°, temperatura bunnan joqarı bolsa, fermentler ádetde, denaturlanib óz aktivligin joǵatadı. Lekin birpara fermentler (mas, ribonukleaza, miokinaza) 100° ıssılıqqa da chidaydi. Adam hám ıssı qanlı qayvonlar fermenti 37—38°da, yaǵnıy dene temperaturasında tásir kórsetedi. Fermentler aktivliginiń traga baylanıslılıgınan medicina ámeliyatında, atap aytqanda, xirurgiyada paydalanıladı.
Kópshilik fermentler neytral reaksiyada (rN— 7, 0 de) aktiv bolıp, kislotalı hám sıltılı ortalıqta olar óz aktivligin joǵatadı. Kislotalı ortalıqta aktiv bolǵan pepsin hám birpara toqıma proteolitik fermentler (mas, katepsin D) hám de sıltılı ortalıqta (rN — 8, 0 de) aktiv bolǵan tripsin bulardan tısqarı.
Tra hám ortalıq rN dıń úlkenliginen tısqarı, fermentler aktivligine túrli elementlar kúshaytiruvchi (aktivatorlar) yamasa toqtatıwshı (ingibitorlar) qısıw kórsetedi. Túrli anorganik ionlar, atap aytqanda, hár qıylı metall ionları fermentler aktivatorlari esaplanadı. Fermentler aktivligin susaytiruvchi birikpeler — ingibitorlar fermentler menen qosılıp, fermentativ aktivlikti joǵatatuǵın kompleks payda etedi.
Fermentler dıń biosintezi genetikalıq kod tárepinen qadaǵalaw etiledi. Olar ishki hám sırtqı faktorlar : mutatsiyalar, ionlaytuǵın radiatsiya, ovkatlanish sharayatı hám basqa tásirinde ózgeriwi múmkin. Katalitik tásiri birdey bolıp, fizikkimyoviy ózgesheligi menen farklanadigan fermentler izofermentlar dep ataladı. Kletkada fermentler aktivligin basqarıwda kletka strukturalıq bólegin quraytuǵın strukturalar — mitoxondriyalar, mikrosomalar hám basqa úlken rol oynaydı.
Enzimopatiya yamasa fermentopatiya dep atalıwshı túrli fermentler sisteması funksiyalarınıń aynıwı kiside kópshilik keselliklerdiń kelip shıǵıwına sebep boladı.
Túrli faktorlar (radiatsiya, ximiyalıq elementlar, viruslar, bakteriyalar hám basqalar ) sebepli fermentlerdiń optimal tásir etiw sharayatı ózgergende fermentlerdiń qan daǵı aktivligi tómenlewi baqlanǵan. Onıń bul ózgeshelikinen diagnostikada paydalanıladı. Fermentler dıń kán sarısuwındaǵı aktivligin anıqlaw usılı keń qollanıladı. Bul usıl járdeminde kesellikti baslanıw waqtında anıqlaw múmkin.
Fermentler keselliklerdi anıqlawdaǵana emes, bálki sol keselliklerdiń ayırımların emlewde (enzimoterapiya) da qollanıladı.
Adamlardıń ámeliy turmısında, sonıń menen birge, jeńil, azıq-túlik hám ximiya sanaatlarında fermentlerden keń paydalanıladı.
Fermentler, olardıń ózgeshelikleri. Fermentler belok tábiyaatlı biologiyalıq katalizatorlar bolıp tabıladı. “Ferment” termini (zaqım. fermentum - ashıw ) XvII ásir baslarında Gollandiya alımı van Gelmont tárepinen usınıs etilgen bolıp, ol spirtli bıjıp ashıw ushın qollanılǵan edi. Dáslepki dáwirde ferment sózi tek ashıw procesi menen baylanıslı túrde qabıl etilip, uyıtqılardıń ózi ashıw fermenti dep qaralgan hám de olardıń tásiri tiri organizm menen baylanıslı, degen juwmaqqa kelingen. Kletkadan sırtda tásir etetuǵın biokatalizator, yaǵnıy tashkil tapmaǵan fermentler 1878 jılda Kyune tárepinen pánge kiritilgen enzim (grekshe enzym - “uyıtqı ishinde” degen mánisti ańlatadı ) atı menen yuritila baslandı. 1897 jılı Byuxner tárepinen kletkadan glyukozanı tiri uyıtqılar sıyaqlı etil spirt hám karbonat angidridke bólekleytuǵın erkin uyıtqı ekstrakti alındı hám de ferment hám enzim atları arasındaǵı parq joǵaldı. Házirgi waqıtta ferment hám enzim sózleri tolıq sinonim bolıp, bir mániste qollanıladı hám de ádebiyatlarda hár eki terminnen derlik teń paydalanıladı.
Házirgi waqıtta fermentologiya (enzimologiya) - bioximiyaniń zárúrli tarawı bolıp, onıń jetiskenliklerinen ámeliy medicina, farmasiya, azıq-túlik sanaatı hám xalıq xojalıǵınıń basqa tarawlarında keń paydalanıladı.
Ekenin aytıw kerek, ximiyalıq reaksiyanıń barıwı baslanǵısh hám aqırǵı ónimlerdiń erkin energiyaleri arasındaǵı parq menen belgilenedi. Eger baslanǵısh elementda ónimge salıstırǵanda erkin energiya joqarı bolsa, yaǵnıy ∆ G teris, bunda reaksiya ózi barıwı múmkin (ekzergonik reaksiya ). Erkin energiyanıń kerisinshe bolǵan bahalarında reaksiya endergonik reaksiya bolıp, reaksiya barıwı ushın energetikalıq múmkinshilik bolmaydı, ol basqa bir ekzergonik reaksiya menen baylanısqan túrde ótedi hám bunda reaksiyanıń ulıwma energetikalıq balansı oń boladı. Lekin ekzergonik reaksiya barıwınıń energetikalıq múmkinshiligi bul reaksiyanıń tezligi haqqında hesh qanday mánis bermeydi. Mısalı, benzindiń kislorod qatnasıwında janıwı keskin ekzergonik reaksiya esaplanadı, biraq benzin uglevodorodlariniń ádetdegi temperaturada kislorod qatnasıwında oksidleniwi derlik sezilmaydi.
Fermentler aktivleniw energiyasın tómenletiw menen ximiyalıq reaksiyalardı tezlatadilar. Kataliz haqqındaǵı túsiniklerge qaray, molekulalar reaksiyaǵa kirisiw aldından “aktivlashgan jaǵday” dep atalıwshı konfigurasiya dáwirin ótiwi kerek. Bunday jaǵdayda molekulalar normal sharayattagiga salıstırǵanda artıqlaw energiyaǵa iye boladı. Bul energiya aktivleniw energiyası dep atalib, ximiyalıq reaksiya pátin anıqlawshı tiykarǵı omil bolıp tabıladı. Reaksiyanıń aktivleniw energiyası qansha joqarı bolsa, onıń páti de sonsha aste hám kerisinshe, aktivleniw energiyası qanshellilik kem bolsa, reaksiya da oǵada tez baradı. Aktivleniw energiyası molekulalardıń jaqınlasıwı hám reaksiyaǵa kirisuviga tosqınlıq etip turatuǵın kúshler (energetikalıq tosıq ) ni engish ushın zárúr. Sonday eken, reaksiyaǵa sol reaksiyanıń energetikalıq tósig'idan artıqlaw energiyaǵa iye bolǵan molekulalar kirisiwedi. Aktivlengen molekulalalrniń sanı qansha kóp bolsa, reaksiya páti de sonsha tez boladı. Molekulalardı aktivlentiriw ushın energiya (ıssılıq, jaqtılıq ) sarp etiw etiw kerek, mısalı, benzindi qosıw. Katalizatorlarniń wazıypası aktivleniw energiyasın tómenletiwden ibarat. Katalizator bunday reaksiyanı aktivleniw energiyası tómen bolǵan basqa aylanba jónelis menen atqaradı. Ferment tásiri mexanizminiń házirgi zaman túsinigine muwapıq, katalitik reaksiyada enzim (E) áwele ol tásir etetuǵın, fermentativ kinetikada substrat atı menen júritiletuǵın element - S menen qaytalama bóleklenetuǵın ferment substrat kompleksin payda etedi. Keyininen bul kompleks reaksiya ónimlerine (M) bóleklenip, ferment erkin túrde ajralıp shıǵadı :
E + S ↔ E + M
Sonı aytıp ótiw zárúrki, bunday aktivleniw energiyası qanday muǵdarda kamaysa, reaksiya da sol dárejede tezlashadi, dep juwmaq shıǵarıw kerek emes. Aktivleniw reaksiyasınıń bir shekem azayıwı reaksiya pátin talay asırıp jiberiwi múmkin. Hár bir ferment hár bir katalizator sıyaqlı reaksiya tezletiwde málim bir shegaraǵa iye.
Sonday eken, ferment baslanǵısh element hám reaksiya óniminiń erkin energiyasın ózgertiwge tásir etpeydi.
Fermentlerdiń ferment bolmaǵan katalizatorlarga uqsawlıq hám ayırmashılıqları. Fermentler hám ferment bolmaǵan katalizatorlar katalizniń ulıwma nizamlıqlarına boysınǵan túrde tómendegi uqsaslıqlarǵa iye:
1. Fermentler tek energetikalıq múmkinshiligi bar reaksiyalardı katalizlaydi.
2. Olar hesh qashan reaksiya baǵdarın ózgertirmeydi.
3. Fermentler qaytar reaksiya teń salmaqlılıq jaǵdayın ózgertirmesten reaksiyanı tezlatadi.
4. Olar reaksiya processinde sarp etiw bolmaydılar. Usınıń sebepinen kletka daǵı ferment qandayda bir bir tásirge uchramaguncha isleyveradi.
Biraq ferment biologiyalıq bolmaǵan katalizatordan birpara jióatlari menen parıq etedi. Bunday ayırmashılıqlar fermentlerdiń quramalı belok molekulası ekenligi hám dúzilisiniń ayriqshalıǵına baylanıslı.
1. Biologiyalıq bolmaǵan katalizatorlarga salıstırǵanda fermentativ kataliz tezligi talay joqarı. Bunnan kelip shıǵadıki, fermentler ápiwayı katalizatorlarga salıstırǵanda reaksiyanıń aktivleniw energiyasın joqarı dárejede azaytadı. Mısalı, vodorod qıshqılanıwdıń ıdıraw reaksiyasında aktivleniw energiyası 75, 3 kJ/mol bolıp, onıń qálegen bólekleniwi júdá aste barıwı nátiyjesinde kóbikshe jaǵdayında ajralıp shıǵıp atırǵan kislorod ulıwma sezilmaydi. Reaksiyaǵa anorganik katalizator - temir yamasa 'latina qósxilsa, aktivleniw energiyası 54, 1 kJ/mol ga azayadı, reaksiya 1000 ret tezlashadi hám 'ufakcha opolida ajralıp shıǵıp atırǵan kislorod kórinedi. vodorod qıshqılanıwdı bólekleytuǵın katalaza fermenti bolsa aktivleniw energiyasın 4 ret pasaytirgan túrde qıshqılanıwdıń ıdıraw reaksiyasın milliard ret tezlestiredi. Reaksiya joqarı dárejede jedellik menen barıwı nátiyjesinde ajralıp shıǵıp atırǵan kislorod 'ufakchalari “qaynayotgan”ga uqsaydı.
Fermenttiń bir molekulası ádetdegi temperatura (37°C) de bir minutada element mıńnan millionǵa shekem molekulaların katalizlashi múmkin. Bunday tezliktegi kataliz anorganik katalizatorlar ushın múmkinshiliksiz esaplanadı.
2. Fermentler joqarı dárejedegi s'esifiklikka iye, yaǵnıy olardıń katalitik tásiri málim túrdegi ximiyalıq reaksiya menen shegaralanadı. Mısalı, 'latina hár qıylı reaksiyalarda katalizator retinde isletiledi, ayırım fermentler bolsa elementtıń tek bir stereoizomeriga tásir etedi. Fermentlerdiń joqarı dárejedegi s'esifikligi elementlar almasınıwın qatań aǵıs boyınsha jóneltiriwge múmkinshilik beredi.
3. Fermentler ximiyalıq reaksiyalardı “jumsaq” sharayatta, yaǵnıy ádetdegi basım, joqarı bolmaǵan temperatura (37°C átirapında ) hám ortalıq RNK i neytralǵa jaqın bolǵan sharayatta katalizlanadi. Bul bolsa olardı úlken basım, ortalıqtıń RNK i hám temperatura joqarı bolǵan sharayatlarda tásir etetuǵın katalizatorlardan parıq etedi. Fermentler belok tábiyaatlı bolǵanlıǵı sebepli temperatura hám ortalıq RNK iniń ózgeriwine salıstırǵanda júdá bayqaǵısh.
4. Fermentlerdiń aktivligi basqarilish ózgeshelikine iye bolıp, bunday ózgeshelik biologiyalıq bolmaǵan katalizatorlar ushın tán emes. Fermentlerdiń bunday kem ushraytuǵın ózgesheligi organizmdegi elementlar almasinuvi tezligin ortalıq sharayatına qaray ózgertiw, yaǵnıy hár qıylı faktorlar tásirine iykemlesiwge múmkinshilik beredi.
5. Fermentativ reaksiya tezligi ferment muǵdarına tuwrı próorsional, anorganik katalizatorlarda bolsa bunday qatań baylanıslılıq joq. Usınıń sebepinen tiri organizmde ferment muǵdarınıń azayıwı elementlar almasinuvi tezliginiń tómenlewin ańlatadı hám kerisinshe, qosımsha muǵdar ferment payda etiw organizm kletkalarınıń iykemlesiw usıllarınan biri esaplanadı.
Ápiwayı hám quramalı fermentler. Fermentlerdiń aktiv hám allosterik orayları. Beloklar struktura dúzilisiniń barlıq qásiyetleri fermentler ushın da tiyisli bolıp tabıladı. Olar da 4 dúzılıw dárejesine iye: baslanǵısh, ekilemshi, uchlamchi hám tórtlamchi. Tórtlamchi strukturaǵa iye fermentler protomer (subbirliklar) den dúzilgen. Barlıq beloklar sıyaqlı fermentler de ápiwayı (protein-ferment) hám quramalı (proteid-ferment) ga bólinedi. Quramalı fermentler a'oferment - belok bólegi hám belok bolmaǵan bólim - kofaktorlardan ibarat. Fermentlerdiń kofaktorlari bular - metall ionları hám kofermentlar (organikalıq birikpeler) bolıp tabıladı. A'oferment hám kofaktorlar bólek bolǵanda katalizator retinde aktivlikke iye bolmaydı. A'oferment hám kofaktor bólek aktiv emes bolıp tabıladı, olardıń birigiwi aktiv fermentti payda etedi jáne onı xoloferment dep ataladı. Kofaktorlar termostabil elementlar bolıp tabıladı, kópshilik elementlar qızitilganda aktivligin joǵatadı.
Fermentativ katalizniń júdá názik s'esifikligi hám basqa qásiyetlerin úyreniw aralıq komplekstiń payda bolishida fermenttiń bir emes, bálki bir neshe funksional gruppaları substrat molekulasınıń muwapıqlıq, yaǵnıy ximiyalıq hám keńislikdegi (tóografik) komplementar gruppaları menen munasábetke kiriwi haqqındaǵı juwmaqqa alıp keldi. Bul pikir ferment molekulasın fermentativ reaksiyada qatnasatuǵın kóbisi substrat molekulasına salıstırǵanda ádewir ulken ólshemli bolıwınan da kelip shıǵadı. Sonlıqtan, ferment - substrat kompleksin payda bolishida substrat molekulası menen tikkeley baylanısqa fermenttiń peptid shınjırı shegaralanǵan bólegigine kiriwi kerek. Fermenttiń aktiv orayı dep belok ferment molekulasınıń substrat menen birigiwin, onıń ximiyalıq ózgeriwin támiyinleytuǵın bólimlerine aytıladı. Bunday málim bir wazıypanı atqaratuǵın bir qatar bólimler ápiwayı hám quramalı fermentlerdiń uchlamchi strukturasında boladı. Quramalı fermentlerdiń aktiv orayı quramına kofaktorlar kiredi. Tórtlamchi strukturaǵa iye oligomer fermentlerde aktiv oraylar sanı subbirliklar sanına teń bolıwı múmkin.
Ápiwayı hám quramalı fermentlerdiń uchlamchi qurılısında málim bir funkciyanı orınlawshı arnawlı oraylar bar.
Aktiv oray kóbinese ferment molekulasınıń maydanında oyıq yamasa sańlaq kórinisindegi bólegi bolıp tabıladı. Forması boyınsha aktiv oray onıń ishine kiretuǵın substrat molekulasına komplementar - sáykes keledi. Aktiv oray fermenttiń s'esifikligini hám katalitik aktivligin támiyinleytuǵın, keńislik málim túrde orientasiyalangan bir qatar funksional gruppalardan ibarat. Olar arasında substratga jaqınlıqtı, yaǵnıy s'esifik baylanısıwdı támiyinleytuǵın kontakt yamasa baylanıs bólegi hám de substratni ximiyalıq ózgeriwin támiyinleytuǵın katalitik aktiv oray parq etiledi. Ádetde fermenttiń aktiv orayın polipeptid shınjırdıń 12-16 aminokislota qaldıqları quraydı. Aktiv oraynı quraytuǵın aminokislotalar polipeptid shınjırdıń keńislikdegi taxlanishida olar jaqınlasıp, aktiv oraynı quraydı. Bunnan fermentativ aktivlik ushın polipeptid shınjır qalǵan bóleginiń zárúrligi joq, degen juwmaqtı shıǵarıw kerek emes, sebebi molekulanıń basqa bólimleri aktiv oraydıń keńislik úsh ólshewli konfigurasiyasini belgilep, gruppalardıń reaksiya qábiletin támiyinleydi.
Ápiwayı fermentlerde aktiv oraydıń baylanıs hám katalitik bólimleriniń katalitik bólimleriniń funksional gruppaları wazıypasın aminokislotalardıń tek qaptal radikallari atqaradı.
Quramalı fermentlerde bolsa bul processler degi tiykarǵı wazıypanı kofaktorlar atqaradı.
Fermentler. Mikrob xujayrasida ótetuǵın processler fermentler járdeminde ótedi. Fermentler bio katalizatorlar bolıp tiri k toqıma hám xujayra arqalı payda etinadi.
Fermentler (enzimalar) azıqlanıwı hám dem alıw processlerinde ishtirk etiwediler.
Olar eki gruppaǵa bólinedi:
Ekzofermentlar - olar xujayra strukturası menen de baylanısqan bolıp, sırtqı qabatqa shıǵıp, sırtqı ortalıq menen baylanısda boladılar.
Endofermentlar - bul fermentler protoplazma menen baylanısqan bolıp, xujayra ishinde óz iskerligin kórsetip baradı.
Fermentlerdi belgileri. Hámme fermentler bir komponentli hám eki kopmonentli boladı. Bir komponentli fermentler tek beloktan ibarat. Eki komnonetli - belok tasıwshı, prostetik yamasa aktiv gruppadan ibarat.
Fermentlerdi tiykarǵı qásiyetleri. Spetsifikligi (arnawlı tásir etiwligi). Fermentler tek arnawlı ximiyalıq birlespeler gruppalarǵa tásir etedi. Mısalı Laktaza tek sút qumshekerin bólekleydi. Fermentlerdiń katalitik aktivligi hammiqdorda boladı. (mısalı 1 g amilaza 1 t kraxmalni bóleklashi múmkin).
Termolabligi - fermentler qizdırıwda demde bóleklenedi (Mısalı, 50-600 dáreje ıssılıqta fermentler óziniń aktivligin pasaytiradi. 800 dárejede aktivligin joǵatadı.) Fermetlarniń aktivligi 30 -500 dárejede jaqsı ótedi. 37-400 dárejede aktiv boladı. Tásiri málim rN ortalıqta ótedi. (Mısalı pepsin rN -dıń 1. 5-2, 5 tripsin - 7, 8-8, 7 ortalıqta jaqsı tásir etedi).
Fermentlerdi klassifikatsiyasi. Házir 1000 den artıq fermentler bar. Hámme fermentler 6 klasqa bólinediler.
Oksidoreduktazalar.
Transferaza
Gidrolaza
Liazalar
Izomeraza
Ligaza
Oksidoreduktazalar - dem alıw processlerde vodorod hám kislorod tasıwdı aktivlestiredi. Bul gruppaǵa 180 nen artıq fermentler kiredi. (Oskidoreduktazalar bul oksidlab qayta tiklew fermentleri).
Transferazalar - bul tasıwshı fermentler - bul gruppaǵa 170 fermentler kiredi.
Gidrolaza - bul fermentler gidroliz reaksiyanı tezlatadi. Olar quramalı elementlardı ápiwayı elementlarǵa bóleklab, suw molekulanı qosadı. Bularǵa 180 fermentler kiredi.
Liazalar - quramalı organikalıq birikpelerdi tereńrek bólekleydi. Bul gruppaǵa 90 da fermentler kiredi.
Izamerazalar- molekulada vodorodtı háreketlantirib kóshiwge járdem beredi. Bul fermentlerdi elementlardı almaslawda áhmiyeti úlken 50.
Ligaza yamasa sintetaza - ápiwayı birikpeler quramalı birikpelerdiń sintezlashni tezlestiredi. Bul gruppaǵa 40 tan artıq fermentler kiredi.
Juwmaq
Tábiyaattıń logikalıq jaqtan qarsı qaǵıydası bar: organizmler qanshellilik kishi bolsa, olar oǵada ónimli isleydi. Tábiyaat nızamı áne sonday. Organizm qanshelli kishi bolsa, ol oǵada tez rawajlanadı hám kóbeyedi, ol waqıt birligi ishinde asa kóp janlı elementlardı payda etedi. Kerisinshe, organizm kólemi qanshelli úlken bolsa, ol oǵada aste ósedi hám kóbeyedi.
Bul nızamdı úy haywanları, olar denesiniń tiri massasın ulıwma asıp barıwı mısalında kórip shıǵayıq. Bunday qaraǵanda qoy yamasa eshki, aytayliq shójege salıstırǵanda ábzallıqqa iye. Lekin shóje eń joqarı jumıs unumine iye. Broyler sanaatında tiri salmaqdaǵı bir tonna góshdi sharbashılıqdaǵına salıstırǵanda segiz ese tez jetistiriledi Kólemi jáne de kishilew organizmdi kórip shıǵatın bolsaq, bul ayırmashılıq taǵı da úlken boladı. Ósimlikler shiresi menen azıqlanatuǵın kishi shıbın-shirkey bolǵan jaz dawamında 18 márte áwlad beredi.
Giya bitini bakteriya menen salıstırıwlaytuǵın bolsaq, ol waqıtta giya biti bakteriyaǵa salıstırǵanda úlken kórinedi. Buqaǵa bakteriyanı salıstırıp kóriw bolsa birinshi qarawda, ájep hám mánili bolıp túyiledi: buqaniń salmaǵı 450 kg, mikrob kletkası kózge shalınbaydı hám salmaqsiz bolıp tabıladı Eger biosintezni, mısalı, belok sıyaqlı oǵada qımbatlı ónimdi salıstırıp kóretuǵın bolsaq, ol waqıtta mikroorganizmler gúmansız úlken ábzallıqqa, buqaga salıstırǵanda ústinlikke iye boladı.
Uyıtqılar beloktı buǵa organizmine salıstırǵanda 100 mıń ese tez toplaydı. Bakteriyalar biomassa hám beloktı uyıtqılardan da tezirek toplaydı.
Haywanlar beloktı ósimlik sheki onimsi esabına sintez etetuǵın bolsa, mikroorganizmler ushın arzan sanaat shıǵındıları jetkilikli bolıp tabıladı.
Sonday etip, mikrobiologik sintezniń potensial energiyası oǵırı úlken bolıp tabıladı. Akademikalıq Mishustinniń maǵlıwmatlarına kóre 1 ge topıraqtıń mikroflorasi 500 gektarǵa teń keletuǵın júzege iye boladı. Mikroorganizmler óz deneleriniń úlken sırtınan topıraqqa biologiyalıq katalizator esaplanǵan fermentler ajratadı.
Bul fermentler organikalıq hám mineral birikpelerge aylanıwı menen baylanıslı ximiyalıq reaksiyalardı keskin túrde jedellestiredi. Mikroorganizmler nátiyjede topıraq ónimliligin asıradı. Mikroorganizmlerdiń tiykarǵı gruppaları -bakteriyalar hám oǵan jaqın sırtqı kórinisler, pilis hám zamarıqlar (uyıtqı drojjalar), suw ósimligi, protistlar (ápiwayı -ápiwayı haywanlar ), viruslar. Azıq-túlik mikrobiologiyasida bakteriya, pilis hám zamarıqlar úlken áhmiyetke iye.
|
| |
