129
vazifasini bajaradi. TRNAfMet boshlang'ich kodoni bilan qo'shimcha
juftlash
orqali o'qish doirasini o'rnatadi. Boshlang'ich kodonni tanlash kichik subbirlik
mRNK bilan bog'langanda va tashabbuskor tRNAfMet kichik subbirlik bilan
boshlanish omillari va GTP bilan bog'langanda amalga oshiriladi.
Bakteriyalarda boshlang'ich kodonni tanlash Schein -Dalgarno ketma-ketligi
ishtirokida sodir bo'ladi - 5-8 nukleotid uzunlikdagi, purinli asoslarda
boyitilgan va 16S rRNK ning pirimidin bilan boyitilgan
mintaqasi bilan bir -
biriga bog'langan qisqa ketma-ketlik kichik bo'linma. MRNA va tRNAfMet
bilan kichik subbirlikning kompleksi hosil bo'lganda, IF -3 va IF-1 omillari uni
tark etib, katta subbirlikka yo'l ochib beradi, ularning biriktirilishi
prokaryotlarning ribosomasini yig'ilishini yakunlaydi. Katta subbirlik
biriktirilganda P va A joylari hosil bo'ladi. Bundan tashqari, IF -2 omil GTPni
gidrolizlaydi va ajratilgan energiya ribosomaning
P joyidagi tRNAfMet ni
barqarorlashtirishga sarflanadi.
Elongatsiya
Uch kompleksning tuzilishi: EF-Tu (ko'k), tRNK (qizil) va GTP (sariq)
Bakteriyalarda cho'ziluvchanlikda maxsus protein omillari - cho'zish
omillari deb ataladigan EF-Tu [en] va EF-G [en] asosiy rol o'ynaydi.
Birinchidan, EF-Tu bir vaqtning o'zida GTP va aminoatsil-tRNK
molekulalarini bog'lab, uch karra kompleks hosil qiladi. EF -Tu omili
translyatsiyaning aniqligini bir necha usul bilan ta'minlaydi. Birinchidan, EF -
Tu ribosomaga aminoatsil-tRNKni tashiyotganda,
tRNK va olib borilayotgan
aminokislotalar o'rtasidagi moslikni tekshiradi. Ikkinchidan, u tegishli
aminoatsil-tRNK antikodoni va A joyidagi mRNA kodoni o'rtasidagi asosiy
o'zaro ta'sirni kuzatadi. Aminoatsil-tRNK GTP bilan bog'langan EF-Tu bilan
murakkablashganda, uning antikodoni mRNA kodoniga bog'lanishi
uchun
bukiladi, ammo aminokislotani oqsil zanjiriga qo'shib bo'lmaydi. Ammo, agar
kodon va antikodon to'g'ri mos tushsa, ribosoma tez GTP gidrolizini keltirib
chiqaradi, shundan so'ng EF-Tu tRNK va ribosomadan ajraladi, shu bilan
aminokislota zanjirga qo'shilishi mumkin.
Yalpi ichki mahsulot bilan
130
bog'langan ajralib chiqqan EF-Tu, boshqa uzayish omili - EF-Ts [en]
ishtirokida YaIMni GTP bilan almashtiradi, bu HDFni EF -Tu dan ajratilishini
katalizator qiladi.
TRNK bilan bog'langan yangi kelgan aminokislota ribosomaning A
joyiga tugaydi. Ayni paytda tRNK ribosomaning P-joyida joylashgan bo'lib,
unga peptidning (yoki initsiator aminokislotaning) sintezlangan qismi
biriktirilgan. Ribosomaning P joyida peptidiltransferaza reaktsiyasi paydo
bo'ladi, unda A joyidan aminokislota peptidga biriktiriladi.
Shunday qilib,
ushbu reaktsiyadan so'ng, P-maydonida bo'sh tRNK molekulasi paydo bo'ladi
va peptid bilan bog'langan tRNK A-maydonida bo'ladi. Shundan so'ng,
ribosomaning katta subbirligi uchta nukleotid bilan nisbatan kichik siljiydi va
bo'sh tRNK E-maydonda tugaydi, u erdan ribosomadan chiqib, keyingi
aminokislota molekulasiga boradi va sintezlangan peptid tRNK P -maydonida
tugaydi; A sayt yangi aminoatsil-tRNK uchun chiqarildi.
Katta subbirlikning
siljishi (translokatsiya) GTP gidrolizini talab qiladi, bu esa bo'sh A
uchastkasiga bog'langan EF-G oqsili tomonidan amalga oshiriladi.
Uzayishda P (EF-P) cho'zilish faktori ham ishtirok etadi, bu esa bir
nechta
prolinni
ketma-ket
kodlaydigan
mintaqalarda
tiqilib
qolgan
ribosomalarning
harakatini
keltirib
chiqaradi.
Bunday
mintaqalarda
ribosomalarning qiyinchiliklari peptid bog'lanishini hosil qilish jarayonida
prolin ribosomaning A joyida joylashganida
yomon akseptor va P - da
joylashganida kambag'al donor bo'lishi bilan bog'liq.
Formilmetioninning birinchi aminokislota qoldig'ida oqsilning N -uchida
formil guruhi avval peptid deformilaza yordamida bo'linadi, so'ngra N -
terminal metionin qoldig'i metionin aminopeptidaza ishtirokida ajralib
chiqadi.
