|
X. T. Xasanov biologiya fanlari nomzodi
|
| bet | 14/55 | | Sana | 24.09.2023 | | Hajmi | 1.08 Mb. | | #83893 |
Bog'liq Go`sht-sut biokimyosi darslik (2) Bo, Funksional sxema, alkadiyen kopiya, javob varaqa, 2.04-Мактаб-репертуари, Document 1, raspisaniyaSo ‘yishdan keying! davr davomiyligi, s
rasm. ATF tarqalishi va ho‘kizning dorsal mushaklaming
qisqarishi, 17‘C da:
1 — ATF ning miqdori; 2 — qisqarishi.
Tolalarning uzunasi yo‘nalishida qisqarishi va chrizilishi ko‘nda- lang yo'nalishda o‘zgaradi.
Mushakning sovib muzlashining boshlanishini sekin qaytuvchi flziologik qisqarish deb qarash mumkin va kerak bo‘lgan eneigiya- ning berilishi ATF ning defrostirlanishi natijasidir. Hal etuvchi rigor mortiz mexanizmini Erdiyos kashfetgan, uning tasdiqlashi bo‘yicha avtolizning boshlang'ich bosqichida mushaklar qotishining ko‘pa- yishiga olib keladi. Natijada miozinli ATF-aza faolligming hosil bo'lishida ATF ning parchalanishi va aktomiozinning qisqarishi sodir bo'ladi.
Mushak tolalari elastikligining saqlanishi (bo'shashgan holatdagiga o’tish) faqat yetarli sondagi ATF ning miqdoriga bog’liq boiadi. Shuning uchun ATFning birinchi bosqichdagi kamayishida mushak elastikligi asta-sekin yo’qoladi. ATF ning kamayishi va mushaklaming elastikligi orasida to‘g‘ri bog'lanish mavjud (1.17-rasm). Demak, ATF ning har xil ko'rinishida sekin va tez sovish fazalarini kuzatish mumkin.
ATF ning parchalanishi sekinlashuvida mushaklardagi elastiklik modelining o'zgarishi sezilarl i emas, tez parchalanish fazasida esa fizikaviy o'zgarish asosiylardan hisoblanadi. Issiqqon jonivorlarda sovuqqotishning boshlanishi ATF ning 60—40% da boshlang'ich darajasiga nisbatan bo'ladi.
Keratin boshqa birikmalarda fosfat bilan boy boigan bosh- lang'ich vaqtida organizmdagi ATF ning resinteziga (KrF + ADF ATF + KrF) xizmat qiladi.
Lekin bu birikma yetari darajada mushak tolasining qisqarishi, o'zgarishi va elastikligiga to'siq o'tkaza olmaydi. Qoramol mushak- larining o'rganilishi natijasida, unda keratin va fosfor kislotalarning batamom parchalanishi ma’lum bo'ldi.
Sovuqqotish jarayonida turli murakkab o'zgarishlar o‘tib boradi. Shu bilan birga, oqsillaming strukturaviy o'zgarishlari, aktomiozin va boshqa oqsillaming qo'shimcha bog'laming hosil bo'lishi bilan bog'liq.
Aktomizinning qisqartirilishi natijasida tolalar qo'shimcha uzu- nasiga egiladi (1.18-rasm). Undan tashqari, sovuq qotish natijasida mushak tolalarida kontrfaol tugunchalar mavjudligi kuzatiladi (1.19- rasm). Aftidan sovuqqotish natijasida tolalarga ketma-ket joylashgan zich zonalar va bo‘sh uchastkalar joylashgani kuzatiladi.
Mushakning sovuqqotish mexanizmini tahlil etish uchun ko‘rib chiqilgan taassurotlar mukammal emasligi tufayli ayrim amaliy ma’lumotlami keltiramiz, bu jarayon murakkab biokimyoviy ja- rayon bo'lib, mushak to'qimalardagi oqsillaming aylanishini birinchi navbatda qisqariladigan molekulalarning deformatsiyasi bilan bog'liqligi, oqsil molekulalarining kompleks hosil bo‘lishi va boshqa o'zgarishlaming kamayishi bilan bog'liqligi ko'rsatilgan.
Qator olimlar mushaklaming sovuqqotishi mushak to‘qi- malarining strukturalarining tartibsiz joylanishi va strukturalardagi
1.18-rasm. Mushak to‘qimalarining hayotdan keyingi kontraktsiyasi, uzunasiga cho‘zilgan va bulargan holati ko‘rsatilgan.
1.19-rasm. Mushak to‘qimalaridagi kontrfaol bog'lashning sovuqqotgan to'qimadagi ko'rinishi.
aktin qismining ozod bo‘lishi deb qarashadi. Buning tasdig'i sifatida ko‘rsatilishicha, sovuqqotishning mushak to‘qimalaridan tez ekat- ratsiya qilish natijasida katta miqdorda aktmiozinni chiqarib olishi deb qaralsa, unda oxiriga kelib ekstraktsiyada miozin, aktin ancha mustahkam bog‘lanib, mushak tolalari strukturalirada ushlanib qoladi. Ammo sovuqqotishning to‘xtashi balki protiolitik aylanishlar bilan bog‘liqdir.
Amaliyotda mushakning sovib muzlashi zigor mortisdan tashqari mushaklarning sovuqqotish hodisasining to‘qimalarga ta’sir etayotgan har xil agentlaming natijasi deb qarash kerak. Sovuqqotish hodisasining barcha jarayonlarda har xilligi ma’lum, chunki uning asosida o‘ziga xos oqsil xossalarining o‘zgarishi deb qarash kerak.
Issiqlik natijasidagi mushaklarning qotishi qizdirilganda yoki qizdirilgan suvga botirilsa, 35—50% sodir bo‘ladi. Buning sababini mushaklarning oqsil qismi qaytmas denaturatsiya - koaulatsiyaga uchrashi hisoblanadi.
Mushaklarning kimyoviy qotishi har xil kimyoviy moddalar ta’sirida ostida bo‘ladi. Demak, mushaklar distillangan suvga botirilganda yoki qon tomirlari orqali o'tkazilganda mushaklar qotishi kuzatiladi. Mushaklarga tanin, mineral kislotalar, organik eruvchilar (atseton, efir, xloroform va boshqalar) ta’sir etilganda denatu- ratsiya va koagulatsiya sodir bo'lib, oqsillardagi mushaklar qo'tishi- ning sababini o'ziga xos maxsus qotish deb tushuniladi.
Fermentlar faolligining o‘zgarishi. Hayvon organizmi so'yil- gandan keyin mushak to‘qimalarining ko‘p fermentlari juda faol holatini namoyon qiladi. Bu qatorga oksidlanish-qaytarilish fermentlari (suksindrgidraza, sitoxromoksidaza va boshq.) kiritish mumkin. Lekin ularning ichida juda faol bo'lgan fermentlar, anaerobli sharoitida katalizlantiruvchi reaksiyalariga ega bo‘ladi.
Avtoliz jarayonining boshlang‘ich davrida juda faol bo‘lgan fermentlar glikolitik tizimdagi to‘qimaning kislotalanishiga sabab bo‘ladi. Mushak amilazasi va maltazasi, yuqori faollikda bo'ladi, lekin biroz faolligining pasayishi natijasida miozinli ATF-da kuzatilgan. Lekin ayrim fermentlar qatorining faolligi masalan, reduktaz avtoliz jarayonida biroz pasayadi, buning sababi avtoliz mahsulotlarining tormozlanishidir. Keyingi bosqichlarda esa fizikaviy denaturatsiya yoki oqsillar — fermentlarning infraolatsiyasi natijasida protolotitik o‘zgarishlar ro‘y beradi.
Mushak to‘qimasining nam tortish qobiliyatining o‘zgarishi. Mushaklardagi namlanish xususiyatining turlicha bo'lishi yetarli darajada oqsillarning har xil darajada gidratatsiyalanishiga bog'liq (suv bilan o'zaro ta’sirlanishda suv molekulalari gidrolizga nisbatan va boshqa reaksiyalar suvning ishtirokida parchalanmaydi). Hayvon organizmining o'limdan keyin mushak to‘qimalari yuqori darajada gidratatsiyaga uchraydi, so‘ngra 24 scat ichida bunday xususiyat tez kamayadi, minimumga erishib yana asta-sekin o‘sa boshlaydi. Mushaklarning namlikni o‘ziga tortish xususiyati har xil o‘tishi, mushak oqsillarining gidrotatsiyalanish xususiyatiga, o‘z navbatida, ATFning pH ko‘rsatkichi, ularning konsentratsiyasi va boshqa omillariga bog‘liq.
Oqsillar gidrotatsiyasi kamayishining sababi birinchi navbatda avtolizning boshlang'ich davrida mushak to‘qimasining kislotaliligi bilan bog‘liq, bunda oqsillarning katta qismi izoelektrik nuqtaga yaqin
bo'lganligidir. Mushak to'qimalarining izoelektrik nuqtasi pH ko'rsatkichning 5,0—5,5 da bo‘ladi (aktomiozinning izoelektrik zonasi). Ma’lumki, oqsilning gidrotatsiyasi suv dipollari polar guruhlarining peptid zanjirlarining bog'lanish natijasidir. To‘qimadagi faol guruhlaming mavjudligi, o‘z navbatida, gidrotatsiyaning miqdorini belgilaydi. Oqsilning musbat va manfiy zaryadlangan guruhlari bir- biri bilan bipolar ionlarning neytral molekulalari qarama-qarshi zaryadlari fazoda bo‘linishgan, masalan, H3N+ — CH2— CH2— COO.
Ulaming hosil bo'lishi diazobirikmalaming yoki vinilpiridinning to‘rtlamchi tuzlarining polimerizatsiyasi natijasida hosil bo‘ladi.
Undan tashqari, bunday ion guruhlari ulanishining natijasida oqsil strakturalarining zichlanishiga hissa qo‘shadi, bu o‘z navbatida, suvni tortish va bog'lanishiga to‘siqlik qiladi.
Shuning uchun pH ko‘rsatkichi ko'tarilishi yoki pasayishi oq- sillaming izoelektrik holatida, mushaklar gidrotatsiyasining ko‘ta- rilishigajuda tez olib keladi (1.20-rasm).
Avtolizdagi kislotali va asosli mahsulotlaming to'planishi natijasida, oqsillarda qayta taqsimlanish musbat hamda manfiy guruhlaming paydo bo‘lishi kuzatiladi. Aminokislotalar qoldiqlarining bir xil zaryadlilari bir-biridan itarilishi, peptid zanjirlarining titib
|
| |
