62
Turli sinf immunoglobulinlar nafaqat molekulyar og‘irligi, balki
qondagi konsentratsiyasi
bilan ham farqlanadilar; biologik
xususiyatlarida ham farqlanishi mavjudligi haqida ma’lumotlar bor.
IgGning strukturasi batafsil o‘rganilgan. U Y-shakliga va tetramer
qurilishga ega; ikkita bir xil yengil L – zanjir (ingl.-light) va 2
ta bir xil
og‘ir H-zanjirlardan (ingl.– heavy) tuzilgan bo‘lib, bu zanjirlarning
molekulyar og‘irligi 23000-24000 va 50000-70000 ga tengdir.
Ma’lumki, bu zanjirlarning har biri 2 turdagi domenlardan iborat:
o‘zgaruvchan (V) qism 108 aminogkislota qoldig‘idan iborat va
konstant (C) qism, 110 va 350 aminokislota
qoldiqlarini L- va H-
zanjirlarda saqlaydi (12-rasm).
12-rasm.
Odam IgG strukturasi. Engil (L) va (H) zanjrlar, disulfid bo‘lar va
variabel (V), konstant (C) qismlar ko‘rsatilgan.
Muhim biologik funksiyalarni bajaruvchi boshqa glikoproteinlardan
qondagi oqsillarni (albumindan tashqari): transferrin, seruloplazmin,
gonadotrop va follikulostimullovchi
gormonlar, ba’zi fermentlar, tog‘ay
va suyak to‘qimasidagi va tuxum oqsilini (ovomukoid) ko‘rsatish
mumkin. Uglevod qismi informativ funksiyadan tashqari molekula
stabilligini
turli kimyoviy, fizik ta’sirlarga nisbatan oshiradi, ularni
proteinazalar ta’siridan
himoya qiladi, natijada glikoproteinlarning
biologik rolini belgilaydi. Hujayra membranasining tarkibiy qismi
bo‘lib, glikoproteinlar bundan tashqari
immunologik reaksiyalar, ion
almashinish, hujayralararo adgeziya va boshqa jarayonlarda
qatnashadilar.
