Biokimyo pmd

440
Miozin qisqarish funksiyasi va ATF-aza faolligiga ega. Aktin pH ni
surilishida rol o‘ynaydi (pH ning fiziologik darajalari sohasida qisqarish
reaksiyasining optimal darajasi). Aktin bundan tashqari tayanch vazifani
bajaradi, miozin molekulalari struktur holatining o‘zgarishi qisqarish
yoki taranglashish mexanik samarasi sifatida namoyon bo‘lishi mumkin.
G. Xaksli ta’limoti bo‘yicha morfologik aspektlarni tushuntirish
ko‘pchilik tomonidan tan olinadi. Unga asosan mushak qisqarganda
ingichka protofibrillalarning qalinlari bo‘yicha siljishi ro‘y beradi, I
soha qisqaradi, Z disklar yaqinlashadi, ya’ni sarkomer qisqaradi.
Mushak qisqarishi energetikasida ATF qatnashadi. Hozirgi vaqtda
ATFning mushak qisqarishi va bo‘shashishida energiya manbai ekanligi
to‘liq isbotlangan.
Bir valentlik ion va kalsiy ioni gradiyentining mushak
qisqarishidagi vazifasi
Nerv impulsi ta’sirida mionevral plastinkada atsetilxolin ajralib,
vazifasi mushak tolasi membranasining Na
+
va K
+
ionlari uchun
o‘tkazuvchanligini oshiradi va ularning qayta taqsimlanishini
ta’minlaydi. Bu esa Na
+
va K
+
ning mushak tolasi ichi va tashqarisida
konsentratsion gradiyentining o‘zgarishiga olib keladi. Mushak avval
kimyoviy energiyani elektrik va osmotik energiyaga aylantiradi va
buning natijasida qisqarish apparati faol holatga keladi. Mushak
qisqarishining vujudga kelishida hujayrada kalsiy konsentratsiyasining
o‘zgarishi muhim rol o‘ynaydi. Nerv impulsi qabul qilingandan keyin
sarko‘plazmatik retikulum membranasining o‘tkazuvchanligi tez
o‘zgaradi va Ña
+2
ionlari sarko‘plazmaga chiqadi. Bunda sodir
bo‘ladigan mushak qisqarishi miofibrillalarning Ña
+2
konsentratsiyasi
10
-5 
– 10
-6
Mda bo‘lganda ATF bilan bog‘lanish qobiliyatiga bog‘liq
bo‘ladi. Aktomiozin sistemasining Ña
+2
ionlariga sezuvchanligi -aktin
iplarida troponin oqsilining mavjudligiga bog‘liqdir. Kalsiy troponin
bilan bog‘lanadi va uning molekulasida konformatsion o‘zgarishlar
vujudga keladi. Bu esa troponin-tropomiozin kompleksining F-aktin
tarnovida harakatlanishiga olib keladi va aktin faol markazlari
bloksizlanadi, miozin bilan birikish qobiliyatiga ega bo‘ladi.
Xaksli va Xanson ma’lumotlari bo‘yicha, miofibrillalar qisqarganda
aktin iplari miozin iplari bo‘yicha siljiydi, ya’ni iplar qisqarmaydi, balki
biri ikkinchisi yuzasida »sirpanadi», bu esa mushak qisqarishining
molekulyar mexanizmida muhim zvenodir.

441
Aktin iplarining miozin iplari bo‘yicha harakatlanishida iplar
orasidagi miozin molekulasi boshchalaridan vaqtincha hosil bo‘ladigan
ko‘ndalang ko‘prikchalar muhim rol o‘ynaydi.
Miozin iplarining aktin bilan bog‘lanishi miozin molekulasi
boshchasining faqatgina burilishi bilan emas, balki uning ma’lum
masofaga yaqin joylashgan aktin ipi tomon siljishi bilan boradi. Mushak
2 fazali funksiyasi (qisqarish-bo‘shashish) Ca
+2 
ionlari miqdorining
dinamikasiga bog‘liq. Kalsiy konsentratsiyasi kamayganda erkin
tropomiozin aktin faol markazini berkitadi va natijada aktomiozin hosil
bo‘lishiga to‘sqinlik qiladi. Bu mushak bo‘shashining asosiy sababidir.
Ca
+2 
ionlari tarkibiga Ca-bog‘lovchi oqsil – kalsikvestin kirgan
sarko‘plazmatik retikulum va T-sistema strukturalari bilan bog‘lanishi
natijasida bo‘shashgan mushakda sarko‘plazmada Ca
+2
ionlarining
konsentratsiyasi minimal (10
-7
M) bo‘ladi.
Hujayra ichidagi Ca miqdorining boshqarilishi ATFga bog‘liq
sarko‘plazmatik retikulum amalga oshiradigan energiya talab etadigan
transport sistemasi bilan bog‘liq. U retikulumning Mg
+2
- Ca
+2 
ATFaza
ta’sirida ATF parchalanishida ajralib chiqadigan energiya hisobiga
boradi. Bu ferment faolligi Ca
+2
ionlarining konsentratsiyasi 10
-8
-10
-
6
M bo‘lganda namoyon bo‘ladi (118-rasm).

Download 4,12 Mb.